抗體(Antibody)又被稱為免疫球蛋白(Immunoglobulins,Ig)，是機體在通過免疫原刺激后，體內的B細胞分化成能夠與相應的抗原結合的免疫球蛋白。但是我們需要注意一個說法，免疫球蛋白不一定多具備抗體活性，而抗體則都是免疫球蛋白。下面，普健生物和大家具體聊聊有關抗體的結構。

　　總的來說，抗體是機體非常復雜的分子，可以特異性地識別不同的抗原，也正因為這個原因，使得其決定了抗體的多樣性。

　　常見的抗體一般四條多肽鏈組成，其中兩條分子量相對較大的重鏈(heavy chain，H鏈，相對分子質量為55000或70000)，以及擁有兩條輕鏈(light chain，L鏈，相對分子量為24000)。

　　1、抗體的輕重鏈結構

　　抗體一般分為重鏈、輕鏈以及在兩條鏈之間的二硫鍵，輕重鏈都含有一系列重復的、同源性的單元，而每個單元大約包含110個氨基酸殘基，而且它們獨立折疊成的球形形狀，因此也被稱為球蛋白功能區(qū)。

　　因為氨基酸組成的排列順序以及二硫鍵位置和數(shù)量的不同，使得其抗原性也是各不相同。因此，我們將重鏈分為五類：γ、α、μ、δ、和ε，對應的免疫球蛋白為IgG、 IgA、 IgM、IgD和IgE;而輕鏈大約為重鏈的一半，大約由214個氨基酸殘基組成，一般不含碳水化合物。輕鏈共有兩型：kappa(κ)與lambda(λ)，同一個天然Ig分子上輕鏈的類型總是相同的。

　　2、抗體的可變區(qū)和不可變區(qū)

　　不可變區(qū)：抗體恒定區(qū)域位于H鏈靠近C端的3/4或4/5(約從119位氨基酸至C末端) 和L鏈靠近C端的1/2(約含105個氨基酸殘基)區(qū)域。抗體重鏈恒定區(qū)分為CH1，CH2和CH3，其中CH3區(qū)域涉及到細胞膜表面受體結合，CH2涉及補體激活途徑，是補體結合位點。通常Fc融合表達蛋白(重組蛋白表達)，能夠直接、定向的將目的蛋白分子作用于靶細胞表面依賴于融合抗體Fc片段特性，且Fc片段能夠增加某些目的蛋白在機體內部的穩(wěn)定性，延長半衰期。

　　可變區(qū)：H鏈可變區(qū)約含118個氨基酸殘基和L鏈可變區(qū)約含108~111個氨基酸殘基?？勺儏^(qū)是抗體結合抗原的位置，其氨基酸的組成和排列決定抗體的抗原結合特異性?？勺儏^(qū)存在一些氨基酸能夠高頻變化組合的區(qū)域，這些區(qū)域稱為超變區(qū)(hypervariable region，HVR)，超變區(qū)又稱為互補決定區(qū)(complementarity-determining region, CDR)，超變區(qū)決定了抗體的獨特型(抗獨特型抗體表達)。可變區(qū)中非HVR部位的氨基酸組成和排列相對比較保守，稱為骨架區(qū)(framework region，F(xiàn)R區(qū))。VL中的CDR有三個，通常分別位于第24~34，89~97位氨基酸殘基，其中CDR3超變程度更高，抗體的特異性和親和力成熟主要涉及到該區(qū)域的改造。

　　總的來說，抗體的結構并沒有我們想象之中的那么復雜，我們只要將其主要的幾個結構部位了解清楚，那么配合一些藥劑的使用，就能獲得我們所需要的抗體。普健生物為廣大用戶提供專業(yè)的抗體制備及抗體定制服務，如果您有相關需求，歡迎來電咨詢。